Scuola di Farmacia e Nutraceutica
Università Magna Graecia di Catanzaro
Università Magna Graecia di Catanzaro
Principi della relazione fra struttura e funzione delle principali molecole biologiche, con particolare riguardo ai domini funzionali proteici e alle proprietà chimico-fisiche dei nucleotidi.
Meccanismi di attività degli enzimi; regolazione dell’attività enzimatica.
Funzionamento delle principali vie anaboliche e cataboliche.
Interazione fra le vie metaboliche e meccanismi regolatori
Principali metodologie di indagine applicate alle proteine ed agli acidi nucleici.
| Modulo e/o Codocenza | Docente | CFU |
|---|---|---|
| BIOCHIMICA | Francesco Saverio Costanzo | 5 |
| BIOCHIMICA | Francesco Saverio Costanzo | 3 |
Scuola di Farmacia e Nutraceutica - Data stampa: 22/12/2024
Alla fine del corso lo studente avrà compreso che la funzione delle molecole è determinata dalle loro caratteristiche strutturali, e che questa funzione è svolta nel contesto altamente regolato delle vie metaboliche, strettamente interconnesse fra di loro. La conoscenza dei singoli passaggi delle vie metaboliche, pertanto, è meno rilevante della conoscenza dei punti di interconnessione fra le vie metaboliche e dei meccanismi generali e specifici della loro regolazione, inclusi quelli che controllano l’attività degli enzimi.
INTRODUZIONE ALLA BIOCHIMICA ED ALLE BIOTECNOLOGIE.
La Biotecnologia, possibili classificazioni. Biotecnologia Bianca, Rossa, Verde, Blu. Tecnologie innovative; trascrittomica e proteomica. Le nanotecnologie. La compartimentazione delle vie metaboliche. Molecole e Macromolecole. Le reazioni biochimiche più comuni. Anabolismo e Catabolismo.
2) LA STRUTTURA DELLE MOLECOLE
Aminoacidi; Lipidi; Carboidrati; Nucleotidi ed Acidi Nucleici
ENZIMOLOGIA
Definizione e caratteristiche generali; enzimi e catalizzatori naturali; potere catalitico; specificità, regolazione dell’attività; equilibrio di reazione; energia di attivazione, il complesso enzima-substrato; modello chiave-serratura ed adattamento indotto, altri siti funzionali; classificazione degli enzimi.
Enzimi di restrizione; il sistema restrizione e modificazione; il riconoscimento del DNA, enzimi di tipo 1, 2 e 3; le modalità dell’idrolisi, blunt-ends e stickyends; isoschizomeri; mappa di restrizione.
Cinetica enzimatica; la velocità della reazione; il complesso enzima-substrato; la cinetica secondo Michaelis e Menten; la Km; ruolo della temperatura e del pH; reazioni bi-substrato; inibizione enzimatica reversibile ed irreversibile, competitiva e non competitiva; gli antimetaboliti. La regolazione dell’attività enzimatica: fattori genetici, modificazioni covalenti, regolazione allosterica, compartimentazione.
Enzimi plasma-specifici e non plasma-specifici; gli isoenzimi; saggio di attività enzimatica; reazioni accoppiate; proteolisi limitata.
LE PRINCIPALI VIE METABOLICHE
Glicolisi; glucosio e glicemia; caratteristiche generali; intermedi fosforilati; le reazioni; la fosforilazione a livello substrato; destino metabolico del piruvato; ciclo di Cori; deficit di piruvatochinasi. Metabolismo del glucosio nelle neoplasie; la PET.
Glicogenolisi e glicogenosintesi; fasi della glicogenolisi; regolazione ormonale della glicogenolisi; fasi della glicogenosintesi; l’UDP-glucosio è il substrato della sintesi di glicogeno; regolazione ormonale della glicogenosintesi.
Gluconeogenesi; fasi della gluconeogenesi; tappe irreversibili della gluconeogenesi e della glicolisi; regolazione della gluconeogenesi; i cicli futili.
Altre vie di utilizzazione del glucosio; shunt esosi e via del pentoso-fosfato; ruolo dell’UDPG, l’UDP-glucuronato e la detossificazione; biosintesi vit. C.
Ciclo di Krebs; caratteristiche generali; la sintesi dell’acetilCoA; il complesso della piruvato-deidrogenasi; le reazioni del ciclo, reazioni anaplerotiche. Ciclo di Krebs e trasformazione neoplastica.
Catabolismo aminoacidico; destino aminoacidi in eccesso; destino dello scheletro carbonioso, destino del gruppo amminico, il ciclo dell’urea. Difetti genetici del metabolismo aminoacidico.
Catabolismo dei lipidi; digestione e trasporto dei grassi; destino del glicerolo; la beta-ossidazione; i corpi chetonici.
Biosintesi dei lipidi; sintesi degli acidi grassi; sintesi di malonil-CoA e acido grasso sintasi; sintesi ac.grassi insaturi.
INTEGRAZIONE DEL METABOLISMO. RUOLO DEGLI ORMONI
Molecole segnale; metabolismo e tessuto epatico; metabolismo e tessuto adiposo; metabolismo e tessuto muscolare; metabolismo e cervello; la comunicazione fra le cellule; la gerarchia del sistema endocrino; ormoni ipofisari; ormoni del pancreas.
MODIFICAZIONI E MUTAZIONI
Definizione di mutazione, modificazione, polimorfismo; la velocità di mutazione; le neoplasie ereditarie e i geni coinvolti; test genetici e test di suscettibilità; il counseling. Principali tecniche della diagnosi molecolare di mutazione.
PRINCIPALI TECNICHE
Elettroforesi di DNA e Proteine; sequenza del DNA; ibridazione degli acidi nucleici; autoradiografia; western blotting; PCR; DNAseIfootprinting; EMSA; principi delle tecniche di proteomica; i microarrays.
135 ore di studio individuale
Indicare una o più delle successiveopzioni: Lezioni frontali, laboratori didattici, tirocinio, simulazione casi, problemsolving, esercitazioni
Libri di testo, immagini tratte dai siti web, articoli scientifici.
Seminari e prove in itinere aperte alla discussione; proiezioni delle sole immagini ed invito agli studenti a discuterle, commentarle, confrontare se sono state riportate correttamente negli appunti.
Le modalità sono indicate dall’art.8 del Regolamento didattico d’Ateneo.
Le modalità generali sono indicate nel regolamento didattico di Ateneo all’art.22 consultabile al link http://www.unicz.it/pdf/regolamento_didattico_ateneo_dr681.pdf
L’esame finale sarà svolto in forma orale